¿Qué son las proteínas?

Para primero poder dar una definición de proteína debemos explicar primero el concepto de aminoácido.

Los aminoácidos son los monómeros fundamentales de las proteínas. Se conocen veinte aminoácidos proteinogenéticos, cada uno de los cuales responde a la fórmula de la derecha y tienen una cadena lateral R distinta, que es la que define sus propiedades particulares, porque todos responden a la fórmula de ser ácidos 2-aminocarboxílicos, aunque luego puedan tener otros grupos añadidos en su cadena lateral. A pH fisiológico todos los aminoácidos están ionizados, aparte de cómo puedan estar los posibles grupos ionizables en las cadenas R. Esta disposición de las cargas en los aminoácidos los convierte en iones dipolares o zwitteriones, y por su composición química son capaces de actuar como ácidos o como bases, es decir, son anfóteros. Otra característica común a todos los aminoácidos es que son extremadamente solubles en agua, más que en ningún disolvente orgánico, y que forman cristales muy duros en solución pura, con puntos de fusión muy altos en torno a los 400 ºC, cosa que se explica únicamente gracias a interacciones más fuertes que las de Van der Waals, como pueden ser las electrostáticas proporcionadas por los grupos ionizables.

Los aminoácidos se unen mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primero y el grupo amino del siguiente, que en la célula está catalizada por el ribosoma durante la traducción. Los aminoácidos pueden ser esenciales y no esenciales. Los esenciales, presentes en la carne y en algunos vegetales, tienen que ingresar con la dieta porque el organismo no los produce. Los aminoácidos no esenciales, en cambio, son elaborados por el organismo y también están en los alimentos.
Y estas son las estructuras químicas de los 20 aminoácidos que forman a las proteínas:

Ahora entendiendo ya el concepto de aminoácido, podemos definir a las proteínas, ya que estas son grandes moléculas orgánicas compuestas por cuatro átomos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON), aunque algunas poseen también azufre y fósforo (CHONSP). Las proteínas son insolubles en agua y de estructura compleja, ya que cada una de ellas tiene una forma directamente relacionada con su función biológica. Las proteínas están conformadas por aminoácidos. Tan solo veinte aminoácidos diferentes se combinan para formar todas las variedades de proteínas existentes. De este modo queda la estructura de la proteína como una sucesión de aminoácidos, empezando por el que tiene el grupo amino libre y acabando por el que tiene el grupo carboxilo libre, y cada uno de estos aminoácidos que forman parte de una proteína se llama residuo o resto. Una proteína, entendida como un polímero de aminoácidos, también puede llamarse péptido, polipéptido u oligopéptido, con lo que el enlace amida que se establece entre los residuos se llama generalmente peptídico, el orden y disposición de los aminoácidos en las proteínas depende del código genético, ADN, de la persona.

Clasificación de las proteínas

Una clasificación de las proteínas es por su nivel de estructura en:

• Primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

• Secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructuras secundarias: 

La a(alfa)-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

La conformación beta: En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

• Terciaria: La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:                           1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.             2.- los puentes de hidrógeno.                                                                                        3.- los puentes eléctricos.                                                                                            4.- las interacciones hidrófobas.

• Cuaternaria: Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.                                                                                                                         El número de protómeros varía desde dos, como en lahexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas. 

                                    


Las proteínas son clasificables según su estructura química en:

• Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.
• Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ejemplo: lactoalbumina de la leche).
• Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.
• Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.
• Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ejemplo.: nucleoproteínas.
• Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.

Funciones de las proteínas

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de cada proteína son especificas, aunque tienen algo en común, y es que todas realizan su función de la misma manera: unión selectiva de moléculas.
Algunas funciones que desempeñan son:

• Estructural: Algunas proteínas constituyen estructuras celulares, como ciertas glucoproteinas que forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias, y las histonas que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos, como lo son el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, la elastina del tejido conjuntivo elástico y la queratina de la epidermis.
• Enzimatica: Las proteínas que cumplen con esta función son las mas numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones química del metabolismo celular, un ejemplo de estas proteínas son las enzimas digestivas que rompen la comida en sus unidades básicas para que el cuerpo absorba facilmente sus nutrientes.
• Hormonal: Son las proteínas que funcionan como "mensajeros químico" ya que transmiten señales entre las células, algunos ejemplos son la insulina que regula la azúcar y la adrenocorticotrópica que regula la síntesis de corticosteroides.
• Reguladora: Son aquellas que regulan la expresión de ciertos genes y regulan la division celular, como las ciclinas que regulan las fases del ciclo celular.
• Homeostática las que mantiene el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno, como el fibrinógeno y la trombina, estas dos son las encargadas de formar la malla del coagulo sanguíneo al unirse.
• Defensiva: Estas son las que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones, como las mucinas que tienen efecto germicida y protegen a las mucosas, y algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
• Transporte: Son los encargados de llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso o transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas, como por ejemplo la hemoglobina que transporta oxigeno desde los pulmones, las branquias o la piel del animal hasta sus capilares para ser usado en la respiración.
• Contráctil: Son aquellas proteínas que se encargan del movimiento de los músculos, como lo es la actina y la miosina que se encuentra en los filamentos delgados en forma de miofibrillas.
• Reserva: Son las que sirven para la retención y acumulación de nutrientes beneficiosos para el organismo, como lo son la ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.